Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким макаром был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733.

Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 5—2 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина.393

Определение строения белков является очень сложной задачей, но за последние годы в химии белка достигнуты значительные успехи. Полностью определена химическая структура нескольких белков гормона инсулина (см, рис.

53), фермента, расщепляющего нуклеиновые кислоты, — рибонуклеазы (см. рис. 54), фермента лизоцима (рис. 56),375

Атомы цинка расположены на оси симметрии 3-го порядка и связаны с тремя имидазольными кольцами гистидинов В-10. Роль атомов цинка не совсем ясна. Гексамеры легко образуют ромбические кристаллы даже внутри панкреатических клеток, синтезирующих инсулин.

Структура инсулина воплощает внутри себя основные особенности строения олигомерных ферментов, обладающих циклической или диэдрической симметрией. Как и в случае гексамера инсулина, центральные части таких молекул часто открыты и торчащие боковые группы аминокислотных остатков (в случае инсулина имидазольные группы) образуют вроде бы гнезда , в которые могут входить ионы или молекулы, регулирующие активность белков. Однако функциональная роль цинка при действии инсулина остается пока неизвестной.
Читать далее →